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拟南芥 BAH1 与大肠杆菌热胁迫耐受的关系分析
Functional analysis of Arabidopsis thaliana BAH1 in
摘要点击 271  全文点击 137  投稿时间:2016-01-08  修订日期:2016-04-09
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DOI编号   
中文关键词   锌指  BAH1  DnaJ  E3泛素连接酶
英文关键词   zinc finger  BAH1  DnaJ  ubiquitin E3 ligase
基金项目   国家高技术研究发展计划,863计划(2012AA022204)
作者单位E-mail
梁可 四川大学生命科学学院生物资源与生态环境教育部重点实验室 lk020912@163.com 
徐西兵 四川大学生命科学学院生物资源与生态环境教育部重点实验室;河南科技大学医学院  
牛毓龙 四川大学生命科学学院生物资源与生态环境教育部重点实验室  
杨毅  yangyi528@vip.sina.com 
中文摘要
    泛素化是生物体内重要的蛋白修饰途径,E3泛素连接酶具有底物蛋白的特异识别功能。拟南芥BAH1含有保守的C3H4型RING结构域,能结合两个锌离子形成交叉式锌指结构,与DnaJ锌指结构类似。通过体外泛素化实验证明BAH1具有E3连接酶活性。在大肠杆菌(E. coli)中的热敏感表型弥补实验发现BAH1具有DnaJ锌指结构类似的功能。因此,BAH1在E. coli中的功能有可能与DnaJ相似,通过锌指结构参与DnaK/DnaJ伴侣系统发挥功能。
英文摘要
    Protein ubiquitination is one classic type of post-translational modification. The ubiquitin ligase E3 could interact directly with the substrate and mediate in large part the ubiquitination specificity. Arabidopsis thaliana BAH1 encodes a ubiquitin E3 ligase with a C3HC4-RING finger domain, which could bind two zinc ions to form a cross brace zinc finger. Here, we found the zinc finger structure of BAH1 and DnaJ was similar. Further self-ubiquitination assay in vitro demonstrated BAH1 possessed E3 ligase activity. We also found BAH1 can confer heat tolerance of E. coli as DnaJ by temperature-sensitive assays. Hence, these results indicated that BAH1 may improve heat tolerance of E. coli through interacting with DnaK/DnaJ chaperone system.

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